Peningkatan Kestabilan Enzim Protease dari Bacillus subtilis ITBCCB148 dengan Amobilisasi Menggunakan Kalsium Alginat

Authors

  • NURHAENI NURHAENI Program Pascasarjana Kimia Fakultas MIPA Universitas Lampung

DOI:

https://doi.org/10.26630/jak.v5i1.447

Keywords:

Protease, Bacillus subtilis ITBCCB148, Amobilisasi enzim, Kalsium alginat

Abstract

Protease adalah biokatalis yang dapat menghidrolisis protein menjadi asam amino dan banyak digunakan dalam industri.  Agar dapat digunakan dalam proses industri, maka enzim harus dapat bekerja pada suhu ekstrim.  Untuk mencapai tujuan tersebut, dilakukan proses produksi, isolasi, pemurnian, dan amobilisasi enzim hasil pemurnian. Penelitian ini bertujuan untuk meningkatkan stabilitas enzim protease dari isolat bakteri lokal Bacillus subtilis ITBCCB148 melalui proses amobilisasi  menggunakan Ca-alginat.  Hasil penelitian menunjukkan aktivitas spesifik enzim hasil pemurnian sebesar 999,372 U/mg, meningkat kemurniannya 17,54 kali dibandingkan ekstrak kasar enzim.  Enzim ini memiliki suhu optimum 55ºC dan suhu optimum enzim amobil 60ºC.  Uji stabilitas termal pada suhu 60ºC selama 70 menit untuk enzim hasil pemurnian masih memiliki aktivitas sisa 4,513%, t1/2 = 15,538 menit, ki = 0,0446 menit-1 dan ΔGi = 98,678 kJ mol-1 sedangkan enzim amobil masih memiliki aktivitas sisa 43,5341%, t1/2 = 55,887 menit, ki = 0,0124 menit-1 dan ΔGi = 105,362 kJ mol-1. Berdasarkan penurunan nilai ki  terjadi peningkatan stabilitas termal hingga 3,6 kali.

References

Aliya, R., Shah Ali, Abida, A., and Samina, I, 2009. Immobilization of a thermostable α-amylase on calcium alginate beads from Bacillus subtilis KIBGE-HAR. Australian Journal of Basic and Applied Sciences. 3(3). 2883-2887.

Chalal, D. S, 1983. Growth characteristic of microorganism in solid state fermentation for upgrading of protein values of lignocelluloses and cellulose production. American Chemical Society, p. 205-310.

Chibata, Inchiro. 1978. Immobilized Enymes. Kodansa Ltd. Tokyo. 9-54.

Goddete, D.W., C. Terri, F.L. Beth, L. Maria, R.M. Jonathan, P. Christian, B.R. Robert, S.Y. Shiow, and C.R. Wilson. 1993. Strategy and implementation of a system for protein engineering. Journal of Bioechnology. 28: 41-54.

Kazan, D., H. Ertan and A. Erarslan. 1997. Stabilization of Escherichia coli Penicillin G Acylase agains thermal Inactivation by cross-linking with dextran dialdehyde polymers. Applied. Microbiol Biotechnol. 48: 191-197.

Lowry, O. H., N. J., Rosebrough, A. L., Farr, and R. J. Randall. 1951. Protein measurement with the folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193-265.

Pastor, M.D., G.S. Lorda, and Balatti, A. 2001. Protease obtention using Bacillus subtilis 3411 and amaranth seed meal medium at different aeration rates. Braz. J. Microbiol. 32: 1-8.

Wagen, E.S. 1984. Strategies for increasing the stability of enzymes, in Enzyme Engineering . The New York Academy of Sciences. New York. 1-19.

Wandrey, C. 2005. Polielectrolytes and biopolimer. Materials Science and Engineering. Ecole Polytechnique Federale De Lausame. 1-37.

Yandri, A.S. 2004. Karakterisasi dan Modifikasi Kimia α-amilase dari Bakteri Isolat Lokal Bacillus subtilis ITBCCB148. (Disertasi). Institut Teknologi Bandung. Bandung.

Yang, Z., D. Michael, A. Robert, X.Y. Fang and J.R. Alan . 1996. Polyethylene Glycol-Induced Stabilization of Subtilisin. Enzyme Microbiology and Technology. 18: 82-89.

Published

2017-05-30